第十一章 来不相知去不留 之八
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蛋白质的分子虽然是由一个个氨基酸基串联而成的一条链，但它并不是笔直的，而是三维立体的。
哦，对了，地球上所有生物的蛋白质都是由氨基酸基构成的，而且这些氨基酸种类不多，一共只有二十种。
有一种观测微观世界物质结构的方法，叫X射线衍射法。利用X射线照射被测物质，根据折射出来的射线所形成的影像来判断物体内部原子排列情况。人们据此对一种角蛋白的结构做出了解析，提出了蛋白质的螺旋结构学说。
进一步分析其原因是一种键能为共价键10%左右的弱键——氢键——所起的作用。多肽链受到本身诸多氢键的牵引，形成螺旋形的走向。虽然单个氢键较弱，但是许多氢键共同作用，使得多肽链处于一种稳定状态。
这种立体形状的结构被称为蛋白质的二级结构。是不是想到了DNA的双螺旋结构，道理是一样一样的。
氨基酸结合成肽链后，各个氨基酸基上的R基团就成为主链的侧链。这些侧链有不同的性质。像丙氨酸、苯丙氨酸等，他们的基团没有电极性，和水分子没有吸引力，是疏水性的。但有的氨基酸的侧链，如丝氨酸、苏氨酸，它们的基团和水分子会产生吸引力，是亲水性的。还有如谷氨酸、天冬氨酸，不仅亲水，而且显酸性。而赖氨酸，不仅是亲水的，而且显碱性。
所以，在不同氨基酸序列的多肽分子上，各种侧链处于不同的位置和空间关系，相互吸引或排斥。有的可以形成一定的化学键而结合起来；有的侧链由于是疏水性的，所以疏离外部的水环境而卷入分子的内部；有的侧链则由于亲水性，而贴近外部的水环境。这些因素会使多肽在二级结构的基础上进一步弯曲缠绕，形成蛋白质的团块形的三级结构。
如果几条这样的肽链团块聚合到一起，构成一个固定的分子集团，就成为蛋白质的四级结构。
这样，高级结构的蛋白质分子可能形成各种凸凹的立体形状，通过各种化学键，能与各种对象的大大小小的分子形成特异性的立体嵌接，发挥着各种不可替代的生物作用。而造成这些立体形状的最根本的条件还在于蛋白质的一级结构。
如果举个例子，我们就可以更容易地理解这些结构的意义。
人们曾深入地研究血液中的红色物质，现在我们都知道，那是血红蛋白。这种含有铁的蛋白质是血液呈红色的原因。
血红蛋白的作用是把肺里的氧气搬运到组织里去，再帮助把组织里的二氧化碳运到肺里排出体外。
人类的血红蛋白的分子量为66800，也就是说，有66800个氢原子那么重。由两种肽链各两条组成，一种肽链由141个氨基酸基组成，一种肽链由146个氨基酸基组成。
这些氨基酸基的排列顺序，就是人类血红蛋白的一级结构。
这些肽链呈现螺旋形结构，这就是二级结构。
而这些肽链在本身呈螺旋形结构的同时，又按照一定的走向卷曲着，形成了三级结构。每个血红蛋白的肽链卷曲之后大致形成一个球形。
三级结构的肽链之间，许多侧链能够近距离对接起来，起到一定的连接作用，使肽链进一步聚集起来，形成四级结构。对于血红蛋白来说，四条肽链相互链接在一起，像四个小球粘在一起，呈一个正四面体的阵形。每个小球被称为血红蛋白的亚单元。
最重要的一点是，人类血红蛋白的三级结构和四级结构是非常稳定的。不会这个血红蛋白亚单元是球形的，另一个是饼形的，这个四级结构是正四面体的，另一个是一条龙的。三级结构和四级结构非常稳定且完全一致，所以所有的血红蛋白都具有相同的生理功能。
其实从生理学上来说，血红蛋白的作用就是把氧气从肺里搬运到组织中，再把组织中的二氧化碳搬运到肺里。为什么在生物进化的过程中，要形成如此大型而结构又如此复杂的分子呢？
人们研究血红蛋白与氧气结合的过程发现，血红蛋白与氧气结合时并不产生氧化还原反应，无论结合氧还是脱氧，血红蛋白中的铁都是二价的。所以把这种现象称为氧气化和脱氧气化，而不是氧化还原。
科学家通过测定氧气化血红蛋白释放氧气的速度，发现：当氧气化血红蛋白进入毛细血管和组织后，环境的氧气压下降，血红蛋白开始释放氧气，而一旦血红蛋白开始释放氧气，则释放氧气的过程会加速进行。
当血红蛋白回到肺中，一旦开始与氧气结合，则氧气的进一步结合会更加容易。这一点对于血液充分吸收氧气，并在组织里彻底释放氧气十分重要。这一结果被称为波阿效应。
经过科学家运用X射线结晶学检测法对氧气化和脱氧气化血红蛋白结构的比较研究，认为血红蛋白中一个血红素基与氧气的结合和脱离都伴随有肽链位置的微小变化，而肽链上一些氨基酸基的相互作用可影响另一些血红素基，加速其与氧气的结合和脱离。因此，血红蛋白被比喻为高效的氧气泵。
这说明肽链的位置并不是不变的，它像真正的设备一样不停地动作。我们可以把一个氨基酸基看成一个零件，那么一个血红蛋白分子，就是由572个零件组成的一个复杂的机器。它不停地高效地在人体内搬运着氧气和二氧化碳。
人类不断地努力探索，到1968年，已经收集到几种哺乳动物的血红蛋白和肌红蛋白的氨基酸序列的资料。总的来看，它们与人血红蛋白有一些不同，但收纳血红素基的‘口袋’几乎总是相同的。
到1970年，德国马克斯·普朗克蛋白质研究所的胡伯发表了昆虫血红蛋白结构的论文。昆虫和脊椎动物血红蛋白的氨基酸序列很不一样，但肽链的三级结构的折叠方式据说却有惊人的相似之处。
这种情况说明，在生物界，不同厂家生产的氧气泵，外形尺寸、颜色、材料可能都不相同，但是结构和原理都是同一的。从这一点也可以佐证地球上的所有生命是有共同起源的。
由此我们可以看出，一种蛋白质能具有某种生理功能的原因，就是由于它的复杂的三级结构和四级结构。最根本的还是各种键能不平衡，产生的相互吸引和排斥。以此为依托产生的各种微观生物工具。
元齐东所思考的就是如何用三维力场的表述方式，合理地简化这种微观生物工具的结构，以便于解析和利用。
而且人类的基因有三万九千个左右，人们还没有完全了解所有这些基因的三级和四级结构，元齐东也在考虑如何通过已知的基因排列，推导出那些未知的结构。
正在这些东西充满元齐东脑袋的时候，杜晓梅的一脚让这些东西融合了。谢天谢地，是融合了而不是混乱了。
元齐东足足用了两天的时间，搞清了五百多种蛋白质的三维分子力场结构。在他身边，东西南北、铁金刚等几个计算机专家不停地忙碌着，不断把元齐东提出的三维结构模拟在计算机上，再进一步用三维力场表述成微观生物工具。
第三天的傍晚，雪儿硬逼着元齐东停止了工作，他才从那种亢奋的状态中脱离出来。不过他的目的已经基本达到了，因为这五百多种蛋白质可以说是最基础的东西了。有了这些微观生物工具的三维力场结构图，分析起生命体运作的过程就会准确快捷很多。也可以更方便地推导出其他蛋白质的三维力场结构。
剩下的工作可以安排给其他的人去做了，他可以轻松两天。
也真是难为他了，能记住那么多的基因结构。那东西枯燥极了。
其实元齐东还有进一步的想法。这些种类的蛋白质的结构都是自然形成的，是自然界的杰作。
不过正因为是自然形成的，这里面肯定有很多东西是多余的，或者不完善的。这一点很容易理解，天然的石头再圆也没有人工制成的圆。自然生长的稻子，产量再高也比不上人工种植的。
所以元齐东决定有时间要设计一些全新的蛋白质，更高效更简单，或者用途更特殊的蛋白质。
蛋白质的分子虽然是由一个个氨基酸基串联而成的一条链，但它并不是笔直的，而是三维立体的。
哦，对了，地球上所有生物的蛋白质都是由氨基酸基构成的，而且这些氨基酸种类不多，一共只有二十种。
有一种观测微观世界物质结构的方法，叫X射线衍射法。利用X射线照射被测物质，根据折射出来的射线所形成的影像来判断物体内部原子排列情况。人们据此对一种角蛋白的结构做出了解析，提出了蛋白质的螺旋结构学说。
进一步分析其原因是一种键能为共价键10%左右的弱键——氢键——所起的作用。多肽链受到本身诸多氢键的牵引，形成螺旋形的走向。虽然单个氢键较弱，但是许多氢键共同作用，使得多肽链处于一种稳定状态。
这种立体形状的结构被称为蛋白质的二级结构。是不是想到了DNA的双螺旋结构，道理是一样一样的。
氨基酸结合成肽链后，各个氨基酸基上的R基团就成为主链的侧链。这些侧链有不同的性质。像丙氨酸、苯丙氨酸等，他们的基团没有电极性，和水分子没有吸引力，是疏水性的。但有的氨基酸的侧链，如丝氨酸、苏氨酸，它们的基团和水分子会产生吸引力，是亲水性的。还有如谷氨酸、天冬氨酸，不仅亲水，而且显酸性。而赖氨酸，不仅是亲水的，而且显碱性。
所以，在不同氨基酸序列的多肽分子上，各种侧链处于不同的位置和空间关系，相互吸引或排斥。有的可以形成一定的化学键而结合起来；有的侧链由于是疏水性的，所以疏离外部的水环境而卷入分子的内部；有的侧链则由于亲水性，而贴近外部的水环境。这些因素会使多肽在二级结构的基础上进一步弯曲缠绕，形成蛋白质的团块形的三级结构。
如果几条这样的肽链团块聚合到一起，构成一个固定的分子集团，就成为蛋白质的四级结构。
这样，高级结构的蛋白质分子可能形成各种凸凹的立体形状，通过各种化学键，能与各种对象的大大小小的分子形成特异性的立体嵌接，发挥着各种不可替代的生物作用。而造成这些立体形状的最根本的条件还在于蛋白质的一级结构。
如果举个例子，我们就可以更容易地理解这些结构的意义。
人们曾深入地研究血液中的红色物质，现在我们都知道，那是血红蛋白。这种含有铁的蛋白质是血液呈红色的原因。
血红蛋白的作用是把肺里的氧气搬运到组织里去，再帮助把组织里的二氧化碳运到肺里排出体外。
人类的血红蛋白的分子量为66800，也就是说，有66800个氢原子那么重。由两种肽链各两条组成，一种肽链由141个氨基酸基组成，一种肽链由146个氨基酸基组成。
这些氨基酸基的排列顺序，就是人类血红蛋白的一级结构。
这些肽链呈现螺旋形结构，这就是二级结构。
而这些肽链在本身呈螺旋形结构的同时，又按照一定的走向卷曲着，形成了三级结构。每个血红蛋白的肽链卷曲之后大致形成一个球形。
三级结构的肽链之间，许多侧链能够近距离对接起来，起到一定的连接作用，使肽链进一步聚集起来，形成四级结构。对于血红蛋白来说，四条肽链相互链接在一起，像四个小球粘在一起，呈一个正四面体的阵形。每个小球被称为血红蛋白的亚单元。
最重要的一点是，人类血红蛋白的三级结构和四级结构是非常稳定的。不会这个血红蛋白亚单元是球形的，另一个是饼形的，这个四级结构是正四面体的，另一个是一条龙的。三级结构和四级结构非常稳定且完全一致，所以所有的血红蛋白都具有相同的生理功能。
其实从生理学上来说，血红蛋白的作用就是把氧气从肺里搬运到组织中，再把组织中的二氧化碳搬运到肺里。为什么在生物进化的过程中，要形成如此大型而结构又如此复杂的分子呢？
人们研究血红蛋白与氧气结合的过程发现，血红蛋白与氧气结合时并不产生氧化还原反应，无论结合氧还是脱氧，血红蛋白中的铁都是二价的。所以把这种现象称为氧气化和脱氧气化，而不是氧化还原。
科学家通过测定氧气化血红蛋白释放氧气的速度，发现：当氧气化血红蛋白进入毛细血管和组织后，环境的氧气压下降，血红蛋白开始释放氧气，而一旦血红蛋白开始释放氧气，则释放氧气的过程会加速进行。
当血红蛋白回到肺中，一旦开始与氧气结合，则氧气的进一步结合会更加容易。这一点对于血液充分吸收氧气，并在组织里彻底释放氧气十分重要。这一结果被称为波阿效应。
经过科学家运用X射线结晶学检测法对氧气化和脱氧气化血红蛋白结构的比较研究，认为血红蛋白中一个血红素基与氧气的结合和脱离都伴随有肽链位置的微小变化，而肽链上一些氨基酸基的相互作用可影响另一些血红素基，加速其与氧气的结合和脱离。因此，血红蛋白被比喻为高效的氧气泵。
这说明肽链的位置并不是不变的，它像真正的设备一样不停地动作。我们可以把一个氨基酸基看成一个零件，那么一个血红蛋白分子，就是由572个零件组成的一个复杂的机器。它不停地高效地在人体内搬运着氧气和二氧化碳。
人类不断地努力探索，到1968年，已经收集到几种哺乳动物的血红蛋白和肌红蛋白的氨基酸序列的资料。总的来看，它们与人血红蛋白有一些不同，但收纳血红素基的‘口袋’几乎总是相同的。
到1970年，德国马克斯·普朗克蛋白质研究所的胡伯发表了昆虫血红蛋白结构的论文。昆虫和脊椎动物血红蛋白的氨基酸序列很不一样，但肽链的三级结构的折叠方式据说却有惊人的相似之处。
这种情况说明，在生物界，不同厂家生产的氧气泵，外形尺寸、颜色、材料可能都不相同，但是结构和原理都是同一的。从这一点也可以佐证地球上的所有生命是有共同起源的。
由此我们可以看出，一种蛋白质能具有某种生理功能的原因，就是由于它的复杂的三级结构和四级结构。最根本的还是各种键能不平衡，产生的相互吸引和排斥。以此为依托产生的各种微观生物工具。
元齐东所思考的就是如何用三维力场的表述方式，合理地简化这种微观生物工具的结构，以便于解析和利用。
而且人类的基因有三万九千个左右，人们还没有完全了解所有这些基因的三级和四级结构，元齐东也在考虑如何通过已知的基因排列，推导出那些未知的结构。
正在这些东西充满元齐东脑袋的时候，杜晓梅的一脚让这些东西融合了。谢天谢地，是融合了而不是混乱了。
元齐东足足用了两天的时间，搞清了五百多种蛋白质的三维分子力场结构。在他身边，东西南北、铁金刚等几个计算机专家不停地忙碌着，不断把元齐东提出的三维结构模拟在计算机上，再进一步用三维力场表述成微观生物工具。
第三天的傍晚，雪儿硬逼着元齐东停止了工作，他才从那种亢奋的状态中脱离出来。不过他的目的已经基本达到了，因为这五百多种蛋白质可以说是最基础的东西了。有了这些微观生物工具的三维力场结构图，分析起生命体运作的过程就会准确快捷很多。也可以更方便地推导出其他蛋白质的三维力场结构。
剩下的工作可以安排给其他的人去做了，他可以轻松两天。
也真是难为他了，能记住那么多的基因结构。那东西枯燥极了。
其实元齐东还有进一步的想法。这些种类的蛋白质的结构都是自然形成的，是自然界的杰作。
不过正因为是自然形成的，这里面肯定有很多东西是多余的，或者不完善的。这一点很容易理解，天然的石头再圆也没有人工制成的圆。自然生长的稻子，产量再高也比不上人工种植的。
所以元齐东决定有时间要设计一些全新的蛋白质，更高效更简单，或者用途更特殊的蛋白质。